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影響酶活（huó）力（lì）的因素：
米契（qì）裏（lǐ）斯(Michaelis)和門坦(Menten)根據中間產物學說推導出酶促反應速度方程式，即米-門公式(具體參考（kǎo）《環境工程微（wēi）生物學》第四章微生物的生理)。由米門公式可（kě）知：酶促反應速度（dù）受酶（méi）濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑（yì）製劑的影響（xiǎng）。
(1)酶濃度（dù）對酶促反應速度的影響
從米門公式和酶濃（nóng）度與酶（méi）促反應速度（dù）的關係圖解可以看出：酶（méi）促反應（yīng）速度與酶分子的濃度成（chéng）正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越（yuè）快。但（dàn）事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關係，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是（shì）高（gāo）濃度的底物夾帶夾帶有許（xǔ）多的抑製劑所致（zhì）。
(2)溫度對酶促反應速度的影響（xiǎng）
各種酶在最適（shì）溫度範圍內（nèi），酶活性最強，酶促反應（yīng）速度最大。在適宜的溫度範圍內，溫度每升（shēng）高10℃，酶促反應速度可以相應提高（gāo）1～2倍。不同生物體內酶的最（zuì）適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的（de）最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸（suān）杆菌、產氣杆菌等體（tǐ）內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草杆菌的液化型澱粉酶的最（zuì）適溫度為85～94℃。可（kě）見，一些芽孢杆菌的酶（méi）的熱穩定性較高。過高或過（guò）低的溫度都（dōu）會降低（dī）酶的催化效率，即降低酶促反應速度。
最適溫度在（zài）60℃以（yǐ）下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的（de）催化（huà）作用完全喪失。
所以，人在發燒時，不想吃東（dōng）西（xī）。
(3)底（dǐ）物濃度對酶促反應速度的影響
在生化反應中，若（ruò）酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即（jí）使在增加底物濃度（dù），中間產物濃度也不會增加（jiā），酶促反應速度也不（bú）增加（jiā）。
還（hái）可以得（dé）出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的（de）初始濃度成（chéng）正比。酶的初（chū）始濃度大，其酶促反應速度就大。
在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨（suí）底物（wù）濃度的升高，酶促反應速度並沒（méi）有因此增加，甚至受到抑製。其原因是：高濃度底（dǐ）物降低（dī）了水的有效濃（nóng）度，降低了分子擴散性，從而降低了酶（méi）促（cù）反應（yīng）速度。過量的底物聚集在酶分（fèn）子上，生成無（wú）活性的（de）中間產物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應速度。
(4)pH對酶促反（fǎn）應速度的影響
酶在最適pH範圍內表現出活性，大於或小於最適pH，都會降低酶活性。主要表（biǎo）現在兩個方麵：①改變底（dǐ）物（wù）分子和酶（méi）分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的（de）結合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而（ér）使（shǐ）酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所（suǒ）處環境的pH值越接近（jìn）7，催化效（xiào）果越好。但人（rén）體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為1~2的環境（jìng）中，胰蛋白酶的最適pH在8左右。
(5)激活（huó）劑對酶促反應速（sù）度的影響
能激活酶的物質稱為酶的激（jī）活劑。激活劑種類很多，有①無機陽（yáng）離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷（lín）酸鹽（yán）離子等（děng）；③有機化合（hé）物，如維生素C、半胱氨酸、還（hái）原性穀胱甘（gān）肽等。許（xǔ）多（duō）酶隻有當某一種適當的激活劑存在時，才表現出催化活（huó）性或強（qiáng）化其催化（huà）活性（xìng），這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成後呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它（tā）必須經過適當的激活劑激活後（hòu）才具活性。
(6)抑製（zhì）劑（jì）對酶促反應速度的影響
能減弱、抑製（zhì）甚至破壞酶活性的物（wù）質稱為酶的抑製劑。它可降低酶促反應速度。酶（méi）的抑（yì）製劑有重金（jīn）屬離子（zǐ）、一氧化碳、硫（liú）化（huà）氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸（suān）、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙（yǐ）二胺四乙酸、表麵活性劑等。
對酶促反應的抑製可分為競（jìng）爭性抑製和非競爭性抑製。與底物結構（gòu）類似的物質爭先與酶的活性中心結合（hé），從而降低酶促反應速（sù）度，這種作用稱為競爭性（xìng）抑製。競爭性抑（yì）製是可逆性抑製，通過增加底物濃度最終可解（jiě）除（chú）抑製，恢複酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑製劑。抑製劑與酶活性中心以（yǐ）外的位點結合後，底物仍（réng）可（kě）與（yǔ）酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑製。非競爭性抑製是不可逆的（de），增加底物濃度並（bìng）不能解除對酶活性的抑製。與酶活性（xìng）中心以（yǐ）外的位點結合的（de）抑（yì）製劑，稱為非（fēi）競爭性抑製劑。
有的物質既可作（zuò）為一種酶的（de）抑製（zhì）劑，又可作（zuò）為另一種酶的激活劑。
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